Oxytocin (5mg)

Qu'est-ce que l'ocytocine ?

Le peptide ocytocine est un analogue synthétique de l'hormone ocytocine naturellement présente, composé de la même structure cyclique de neuf acides aminés avec un pont disulfure entre deux résidus de cystéine. L'ocytocine est largement étudiée en tant que molécule de signalisation agissant principalement via le récepteur de l'ocytocine (OXTR), un récepteur couplé aux protéines G, dont les vastes applications de recherche couvrent la signalisation neuroendocrinienne, les neurosciences, la biologie de la reproduction, la pharmacologie des récepteurs, la signalisation cellulaire et la recherche comportementale.

Achetez du peptide ocytocine chez PeptaGen Labs, un fournisseur leader en Europe reconnu pour ses normes strictes de contrôle par des tiers indépendants. Chaque nouveau lot est testé de manière indépendante par des laboratoires de premier plan, tels que Janoshik, et un certificat d'analyse est disponible pour vérifier l'identité, la pureté et la stérilité. Une expédition sécurisée, fiable et discrète est disponible dans toute l'UE.

Ce produit est vendu exclusivement à des fins de recherche et n'est pas destiné à un usage humain ou vétérinaire.

Contenu de la livraison

L'ocytocine est fournie sous forme de poudre lyophilisée dans un flacon en verre scellé. Le matériau est généralement blanc à blanc cassé.

Un certificat d'analyse (CoA) est disponible pour chaque lot de produit à la suite de tests analytiques réalisés par des laboratoires indépendants. Selon le laboratoire et le produit testé, le CoA peut inclure des résultats analytiques tels que :

Test d'identité : Confirme que le matériau correspond à l'ocytocine et le distingue des peptides non apparentés.

Pureté HPLC : Mesure la proportion du composant principal ocytocine par rapport aux impuretés chromatographiques détectables.

Spectrométrie de masse (MS) : Fournit des données de masse moléculaire pour appuyer l'identité et la caractérisation du peptide.

Teneur en peptide : Aide à établir la quantité d'ocytocine présente dans le matériau testé.

Caractérisation structurelle (pont disulfure) : Le cas échéant, aide à évaluer l'intégrité de la structure cyclique caractéristique de l'ocytocine et de son pont disulfure.

Test d'endotoxines : Le cas échéant, évalue les niveaux d'endotoxines bactériennes, ce qui peut être pertinent pour les expériences en laboratoire impliquant des systèmes biologiques sensibles.

Test de stérilité : Le cas échéant, évalue le matériau pour toute contamination microbienne détectable.

Solvants résiduels ou impuretés apparentées : Le cas échéant, aide à identifier et quantifier les contaminants liés au procédé spécifiés.

Le CoA spécifique au lot doit être utilisé comme source définitive des résultats analytiques et des spécifications du lot d'ocytocine fourni. Notez que les paramètres de test peuvent varier selon le produit et le laboratoire indépendant effectuant l'analyse.

La solution de reconstitution n'est pas incluse avec la commande. Si nécessaire pour vos travaux de recherche, achetez de l'eau BAC (10 ml) chez PeptaGen Labs pour l'ajouter à votre commande.

Spécifications techniques

Mécanisme d'action de l'ocytocine

Le peptide ocytocine est une forme synthétique de l'hormone ocytocine naturellement présente. L'hormone endogène est un nonapeptide cyclique produit principalement par les neurones de l'hypothalamus et synthétisé initialement dans le cadre d'une molécule précurseur plus grande. La maturation produit le peptide mature de neuf acides aminés, qui contient un pont disulfure entre ses deux résidus de cystéine. [1] L'hormone est ensuite libérée à la fois dans la circulation et au sein du système nerveux central, où elle agit comme molécule neuroendocrinienne et de signalisation.

Bien que le peptide ocytocine synthétique puisse reproduire la structure moléculaire de l'hormone endogène, les effets observés dans la recherche en laboratoire peuvent varier selon des facteurs tels que la concentration expérimentale, la formulation, le système modèle et le contexte biologique. Des différences dans ces conditions peuvent influencer l'activation des récepteurs et la signalisation en aval, et peuvent produire des effets qui ne reflètent pas nécessairement les actions physiologiques de l'ocytocine endogène.

Par conséquent, dans ce contexte, le peptide ocytocine est utilisé comme matériau de recherche défini pour étudier les mécanismes moléculaires et cellulaires du système ocytocinergique, et ne doit pas être interprété comme reproduisant directement ses effets physiologiques dans chaque cadre expérimental.

Cela dit, la recherche sur le système ocytocinergique va bien au-delà de son rôle établi dans la physiologie de la reproduction. La signalisation de l'ocytocine a été étudiée en neuroendocrinologie, biologie de la reproduction, neurosciences, recherche comportementale, physiologie du muscle lisse, biologie vasculaire et pharmacologie des récepteurs. Ses effets biologiques divers sont médiés principalement par le récepteur de l'ocytocine (OXTR), un récepteur couplé aux protéines G, bien que des interactions avec des systèmes de signalisation apparentés aient également été étudiées.

Activation du récepteur de l'ocytocine

Le récepteur de l'ocytocine (OXTR) est un récepteur couplé aux protéines G (GPCR) de classe I exprimé dans un éventail de tissus périphériques ainsi que dans le système nerveux central. Lorsque l'ocytocine se lie à l'OXTR, le récepteur subit un changement de conformation qui favorise l'interaction avec les protéines G intracellulaires.

La voie de signalisation la mieux caractérisée implique Gαq/11 et la phospholipase C (PLC). L'activation de la PLC favorise la dégradation du phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate (PIP₂), générant les seconds messagers inositol trisphosphate (IP₃) et diacylglycérol (DAG). [2]

Calcium et signalisation intracellulaire

La génération d'IP₃ et de DAG initie l'étape suivante de la signalisation OXTR. L'IP₃ favorise la libération d'ions calcium à partir des réserves intracellulaires, tandis que le DAG contribue à l'activation de la protéine kinase C (PKC). Les changements résultants du calcium intracellulaire peuvent influencer les enzymes calcium-dépendantes, les canaux ioniques et d'autres processus cellulaires, reliant l'activation du récepteur aux réponses cellulaires en aval.

La cascade de signalisation ne se limite pas à la voie Gαq/11–PLC. Selon le type de cellule et les conditions expérimentales, la signalisation OXTR peut également impliquer les protéines Gi/o, les voies MAP kinase, la Rho kinase et d'autres mécanismes en aval. [2] Cette diversité de signalisation aide à expliquer pourquoi l'activation du même récepteur peut produire différentes réponses cellulaires selon les tissus et les systèmes expérimentaux.

Ocytocine et vasopressine

L'ocytocine est structurellement apparentée à l'arginine vasopressine, un autre peptide neurohypophysaire. Les deux peptides partagent une similarité de séquence considérable et leurs récepteurs appartiennent à la même famille élargie de GPCR. [3] Cette relation est importante dans la recherche en pharmacologie des récepteurs, car les systèmes de signalisation de l'ocytocine et de la vasopressine peuvent présenter des interactions ligand-récepteur qui se chevauchent.

Les études comparatives de l'ocytocine et de la vasopressine fournissent donc des modèles utiles pour étudier la sélectivité peptide-récepteur, l'activation des récepteurs et la signalisation en aval.

Applications de recherche et contexte scientifique

L'ocytocine est l'un des neuropeptides les plus étudiés dans la recherche biologique. Son système de récepteurs bien caractérisé et son activité dans les systèmes nerveux central et périphérique en font un modèle utile pour étudier la signalisation neuroendocrinienne, la physiologie de la reproduction, les circuits neuronaux, le comportement social et la pharmacologie des récepteurs peptidiques.

Recherche neuroendocrinienne et reproductive

La recherche sur l'ocytocine a une longue histoire en biologie de la reproduction. Les études examinent la libération d'ocytocine, l'expression du récepteur de l'ocytocine et la signalisation du récepteur dans les tissus impliqués dans la parturition et la lactation, y compris les tissus utérins et mammaires. [4]

Le récepteur de l'ocytocine est particulièrement bien étudié dans le myomètre, où l'activation du récepteur peut augmenter le calcium intracellulaire via une signalisation dépendante de PLC/IP₃. Cela fait du système ocytocinergique un modèle établi pour étudier l'activité du muscle lisse régulée par les peptides et la signalisation calcique.

Neurosciences et recherche sur les circuits neuronaux

Au sein du système nerveux central, l'ocytocine est étudiée comme neuromodulateur impliqué dans la communication entre les neurones hypothalamiques et d'autres circuits neuronaux. La recherche a examiné la distribution du récepteur de l'ocytocine, la signalisation neuronale, la plasticité synaptique et la régulation des réponses neuronales aux stimuli sociaux et environnementaux. [5]

Les approches expérimentales modernes ont également permis aux chercheurs d'étudier les neurones producteurs d'ocytocine et les circuits sensibles à l'ocytocine aux niveaux cellulaire et des circuits. Ces études ont approfondi la compréhension de la manière dont la signalisation des neuropeptides peut influencer des comportements complexes.

Recherche sociale et comportementale

L'ocytocine a été largement étudiée en lien avec la reconnaissance sociale, le comportement maternel et parental, l'interaction sociale, la formation de couples et le traitement des stimuli sociaux. [6]

La biologie sous-jacente est cependant complexe, et les résultats de recherche peuvent varier selon les espèces, la région cérébrale, la distribution des récepteurs et les conditions expérimentales. Par conséquent, l'ocytocine est mieux considérée comme un modèle pour étudier la modulation neuropeptidique des circuits sociaux et comportementaux, plutôt que comme une simple explication moléculaire d'un comportement particulier.

Pharmacologie du récepteur de l'ocytocine

Le récepteur de l'ocytocine (OXTR) est un récepteur couplé aux protéines G de classe I et un sujet important de la recherche en pharmacologie moléculaire. Les études examinent la liaison du ligand, l'activation du récepteur, le couplage aux protéines G, la signalisation intracellulaire, le trafic des récepteurs et la désensibilisation.

Comme l'OXTR appartient à la famille élargie des récepteurs vasopressine/ocytocine, la sélectivité des récepteurs est une considération importante dans les travaux expérimentaux. L'ocytocine et la vasopressine peuvent interagir avec des systèmes de récepteurs apparentés, ce qui rend les études comparatives de ligands et de récepteurs particulièrement pertinentes. [3]

Recherche sur l'ocytocine et la vasopressine

L'ocytocine et la vasopressine sont des peptides neurohypophysaires étroitement apparentés dotés de récepteurs structurellement similaires. La recherche comparant les deux systèmes de signalisation examine la sélectivité des récepteurs, les interférences ligand-récepteur, la signalisation neuronale et les différences dans les réponses physiologiques et comportementales.

Cela rend l'ocytocine utile dans les études examinant la spécificité et la réactivité croisée peptide-récepteur, en particulier lorsque les chercheurs doivent distinguer la signalisation OXTR de la signalisation via les sous-types de récepteurs de la vasopressine. [3]

Signalisation cellulaire et moléculaire

Au niveau cellulaire, la recherche sur l'ocytocine englobe la signalisation calcique, les voies PLC et PKC, la signalisation des MAP kinases et d'autres mécanismes en aval associés à l'activation de l'OXTR. Les chercheurs peuvent utiliser l'ocytocine pour étudier comment l'activation des GPCR se traduit par des changements de l'activité cellulaire dans différents systèmes expérimentaux. [2]

Comme la signalisation OXTR est dépendante du contexte, la réponse cellulaire résultante peut différer entre les tissus et les types cellulaires. Cette variabilité est une considération importante lors de l'interprétation des résultats expérimentaux et de la conception d'études de pharmacologie des récepteurs.

Ocytocine vs vasopressine (AVP) vs carbétocine

L'ocytocine appartient à la famille élargie des peptides neurohypophysaires qui inclut l'arginine vasopressine (AVP). La carbétocine est un analogue synthétique de l'ocytocine développé en modifiant la structure de l'ocytocine pour altérer ses propriétés pharmacologiques. Comparer ces composés est utile pour la recherche sur la structure des peptides, la sélectivité des récepteurs, la signalisation GPCR et la pharmacologie du récepteur de l'ocytocine.

Ocytocine vs carbétocine

La carbétocine est un analogue synthétique de l'ocytocine dans lequel des modifications structurelles ont été introduites pour altérer les propriétés du peptide parent. Entre autres changements, la carbétocine remplace la liaison disulfure présente dans l'ocytocine par une liaison carbonée plus stable et modifie le résidu tyrosine, contribuant à une plus grande résistance à la dégradation enzymatique.

Bien que les deux composés activent l'OXTR, leurs profils pharmacologiques ne sont pas identiques. Des études expérimentales sur les récepteurs ont montré que la carbétocine présente une sélectivité fonctionnelle dans sa signalisation OXTR, notamment une activation préférentielle de la voie Gq dans les conditions testées. [7] Cela rend la carbétocine utile pour la recherche sur la manière dont les modifications structurelles d'un analogue de l'ocytocine peuvent altérer la signalisation des récepteurs.

Ocytocine vs VIP

L'ocytocine active principalement l'OXTR, tandis que le VIP agit principalement via les récepteurs VPAC1 et VPAC2, qui sont des GPCR de classe B associés en particulier à la signalisation médiée par l'AMPc. Cela fait des deux peptides des matériaux de recherche comparatifs utiles pour étudier comment différentes familles de GPCR et voies de signalisation peuvent produire des réponses cellulaires distinctes. Les chercheurs étudiant la pharmacologie des récepteurs de neuropeptides peuvent donc comparer l'ocytocine et le VIP dans des domaines tels que l'activation des récepteurs, la signalisation intracellulaire, les réponses du muscle lisse et la communication neuroendocrinienne.

Ocytocine vs Kisspeptine

Les deux peptides ont d'importantes applications de recherche en biologie neuroendocrinienne, tout en agissant par des systèmes de récepteurs fondamentalement différents. L'ocytocine signale principalement via l'OXTR, tandis que Kisspeptine-10 est un décapeptide dérivé de KISS1 étudié comme ligand du récepteur KISS1R/GPR54. Cette distinction permet aux chercheurs d'examiner différents points de la signalisation neuroendocrinienne, la recherche sur l'ocytocine se concentrant généralement sur les réponses cellulaires médiées par l'OXTR, tandis que la recherche sur la kisspeptine fournit un modèle pour la signalisation KISS1R et les voies neuroendocrines de la reproduction.

En bref, l'ocytocine, le VIP et la kisspeptine-10 diffèrent par leur séquence, leur classe de récepteur, leurs voies de signalisation et leurs applications expérimentales, ce qui rend l'identité exacte du peptide et la sélectivité des récepteurs des considérations importantes lors de la conception d'études comparatives.

Stockage et manipulation en laboratoire

L'ocytocine est fournie sous forme de peptide lyophilisé dans un flacon scellé. Un stockage et une manipulation appropriés contribuent à minimiser la dégradation et à préserver les caractéristiques analytiques du matériau pendant la recherche en laboratoire.

Gardez le flacon scellé et protégé de l'humidité.

Stockez le matériau selon les conditions de température et de manipulation spécifiées dans la documentation produit applicable ou le certificat d'analyse spécifique au lot.

Minimisez l'exposition inutile à la chaleur et les fluctuations prolongées de température.

Protégez le matériau de toute exposition inutile à la lumière.

Lorsqu'une préparation de laboratoire a été réalisée, suivez les exigences de stabilité et de manipulation appropriées au protocole expérimental spécifique.

Évitez les cycles répétés inutiles de congélation-décongélation lorsque cela est applicable.

L'ocytocine est connue pour être sensible à la température, et des études de stabilité publiées ont démontré une dégradation accrue dans des conditions de température élevée. [8] Cependant, la stabilité peut dépendre de la formulation et de l'état physique du matériau.

L'équipe de PeptaGen Labs prend des mesures appropriées pour aider à préserver la stabilité et la viabilité des peptides de recherche tout au long du stockage et de l'expédition. Cela inclut un emballage protecteur adapté, une manipulation soigneuse, un traitement et une expédition efficaces des commandes, ainsi qu'une manipulation à température contrôlée (chaîne du froid) lorsque cela est approprié pour le matériau et les conditions d'expédition. Ces mesures visent à minimiser l'exposition à des facteurs tels que la chaleur excessive, l'humidité et les conditions de transit prolongées avant que le matériau de recherche n'atteigne le laboratoire.

Certificat d'analyse et assurance qualité

Un certificat d'analyse (COA) fournit des informations analytiques spécifiques au lot concernant l'ocytocine fournie pour la recherche en laboratoire. Plutôt que de se fier à une déclaration de pureté générale, les chercheurs peuvent utiliser le COA applicable pour vérifier l'identité et les caractéristiques de qualité mesurées du lot spécifique.

Que vérifier sur un COA d'ocytocine

Plusieurs paramètres analytiques peuvent être pertinents lors de l'évaluation de l'ocytocine synthétique :

Identité : Confirme que le matériau analysé correspond à l'ocytocine.

Pureté HPLC : Mesure le pic principal d'ocytocine par rapport aux impuretés chromatographiques détectées.

Confirmation de masse : La spectrométrie de masse peut fournir des preuves supplémentaires que la masse moléculaire observée correspond à la structure attendue de l'ocytocine.

Teneur en peptide : Lorsqu'elle est rapportée, indique la quantité mesurée d'ocytocine dans l'échantillon testé.

Test d'endotoxines : Fournit une mesure distincte des endotoxines bactériennes et ne doit pas être déduit de la pureté HPLC.

Test de stérilité : Le cas échéant, fournit des informations microbiologiques distinctes sur le matériau testé.

Autres tests d'impuretés : D'autres méthodes analytiques peuvent être utilisées pour étudier les substances apparentées ou d'autres contaminants potentiels.

L'ocytocine présente des considérations analytiques particulières car sa structure comprend une liaison disulfure et les préparations synthétiques peuvent contenir des impuretés peptidiques structurellement apparentées. La recherche a donc utilisé des techniques telles que la chromatographie liquide, la spectrométrie de masse et d'autres approches quantitatives pour caractériser les matériaux d'ocytocine synthétique.

Vérifiez le lot exact

Le COA doit correspondre au même produit et au même lot fourni. Un certificat pour un lot différent n'établit pas les caractéristiques analytiques du matériau contenu dans un autre flacon.

Lors de l'achat de peptide ocytocine, comparez l'identifiant de lot (ou le SKU du produit) sur l'emballage du produit avec l'identifiant figurant sur le rapport d'analyse et vérifiez quels tests ont réellement été effectués. Le certificat d'analyse doit donc être utilisé comme source principale pour vérifier les caractéristiques analytiques du composé de recherche spécifique fourni.

Questions fréquemment posées

Qu'est-ce que le peptide ocytocine ?

L'ocytocine est un nonapeptide cyclique naturellement présent composé de neuf acides aminés. Elle est largement étudiée en tant que molécule de signalisation, en particulier via le récepteur de l'ocytocine (OXTR), la recherche couvrant la neuroendocrinologie, les neurosciences, la biologie de la reproduction et la pharmacologie des récepteurs.

Pour quoi l'ocytocine est-elle étudiée en recherche ?

L'ocytocine a été étudiée dans un large éventail de domaines de recherche, notamment la signalisation neuroendocrinienne, la biologie de la reproduction, les neurosciences, la recherche sociale et comportementale, la physiologie du muscle lisse et la pharmacologie des GPCR. Les chercheurs étudient également l'ocytocine et les systèmes de récepteurs apparentés pour mieux comprendre la signalisation peptidique et les interactions ligand-récepteur.

Comment fonctionne l'ocytocine ?

L'ocytocine produit ses principaux effets cellulaires en se liant au récepteur de l'ocytocine (OXTR), un récepteur couplé aux protéines G. L'activation de l'OXTR peut initier une signalisation PLC médiée par Gq/11, entraînant la formation d'IP₃ et de DAG ainsi que des changements du calcium intracellulaire. D'autres voies en aval peuvent également être impliquées selon le type cellulaire et les conditions expérimentales.

Quels récepteurs l'ocytocine active-t-elle ?

L'ocytocine active principalement le récepteur de l'ocytocine (OXTR). Comme l'OXTR appartient à la même famille élargie de récepteurs que les récepteurs de la vasopressine, l'ocytocine peut également interagir avec des sous-types de récepteurs de la vasopressine dans certaines conditions expérimentales. La sélectivité et la réactivité croisée des récepteurs sont donc des considérations importantes dans la recherche en pharmacologie de l'ocytocine.

Quelle est la différence entre l'ocytocine et la vasopressine ?

L'ocytocine et l'arginine vasopressine (AVP) sont des nonapeptides cycliques étroitement apparentés, mais ils possèdent des systèmes de récepteurs primaires différents. L'ocytocine agit principalement via l'OXTR, tandis que la vasopressine signale via les récepteurs V1a, V1b et V2. Leur similarité structurelle et leur réactivité croisée en font des composés utiles pour la recherche comparative sur les récepteurs.

Quelle est la différence entre l'ocytocine et la carbétocine ?

La carbétocine est un analogue synthétique de l'ocytocine comportant des modifications structurelles conçues pour altérer ses propriétés pharmacologiques. Les deux composés interagissent avec l'OXTR, mais leurs structures moléculaires et leurs caractéristiques de signalisation des récepteurs ne sont pas identiques. Comparer l'ocytocine et la carbétocine peut donc être utile pour la recherche sur la pharmacologie du récepteur de l'ocytocine et les relations structure-activité des peptides.

Comment la pureté et l'identité de l'ocytocine sont-elles testées ?

L'ocytocine peut être caractérisée à l'aide de techniques analytiques telles que la chromatographie liquide haute performance (HPLC) et la spectrométrie de masse. La HPLC peut évaluer la pureté chromatographique, tandis que l'analyse basée sur la masse peut fournir des preuves à l'appui de l'identité moléculaire. D'autres tests spécifiques au lot peuvent évaluer des paramètres tels que la teneur en peptide, les endotoxines, la stérilité ou des impuretés supplémentaires.

PeptaGen Labs fournit-il un COA pour l'ocytocine ?

Lorsque vous achetez du peptide ocytocine chez PeptaGen Labs, nous fournissons une documentation analytique spécifique au lot sous la forme d'un certificat d'analyse. Vous pouvez toujours vérifier que le CoA correspond au lot spécifique d'ocytocine fourni et examiner l'identité, la pureté et les autres paramètres analytiques rapportés par l'installation de test indépendante, plutôt que de vous fier uniquement à une spécification générale du produit.

Où puis-je acheter de l'ocytocine pour la recherche en Europe ?

Les chercheurs en Europe peuvent acheter de l'ocytocine auprès de PeptaGen Labs en tant que matériau de recherche en laboratoire. Le peptide est fourni sous forme lyophilisée et est destiné exclusivement à la recherche et au développement. Il n'est pas destiné à un usage humain ou vétérinaire.

Références scientifiques

1. Lawson, E. A. (2024). Understanding oxytocin in human physiology and pathophysiology: A path towards therapeutics. Comprehensive Psychoneuroendocrinology, 19, 100242.PubMedPMC full text
2. Fisher, I. J., Jenkins, M. L., Tall, G. G., Burke, J. E., & Smrcka, A. V. (2020). Activation of phospholipase C β by Gβγ and Gαq involves C-terminal rearrangement to release autoinhibition. Structure, 28(7), 810–819.e5.PubMedPMC full text
3. Baribeau, D. A., & Anagnostou, E. (2015). Oxytocin and vasopressin: Linking pituitary neuropeptides and their receptors to social neurocircuits. Frontiers in Neuroscience, 9, 335.PubMedPMC full text
4. Uvnäs-Moberg, K. (2024). The physiology and pharmacology of oxytocin in labor and in the peripartum period. American Journal of Obstetrics and Gynecology, 230(3, Supplement), S740–S758.ScienceDirect
5. Mitre, M., Minder, J., Morina, E. X., Chao, M. V., & Froemke, R. C. (2018). Oxytocin modulation of neural circuits. Current Topics in Behavioral Neurosciences, 35, 31–53.PubMedPMC full text
6. Paletta, P., Bass, N., Kavaliers, M., & Choleris, E. (2022). The role of oxytocin in shaping complex social behaviours: Possible interactions with other neuromodulators. Philosophical Transactions of the Royal Society B: Biological Sciences, 377(1858), 20210058.PubMedPMC full text
7. Passoni, I., Leonzino, M., Gigliucci, V., Chini, B., & Busnelli, M. (2016). Carbetocin is a functional selective Gq agonist that does not promote oxytocin receptor recycling after inducing β-arrestin-independent internalisation. Journal of Neuroendocrinology, 28(4).PubMedPMC full text
8. Hagen, N., Bizimana, T., Kayumba, P. C., Khuluza, F., & Heide, L. (2020). Stability of oxytocin preparations in Malawi and Rwanda: Stabilizing effect of chlorobutanol. The American Journal of Tropical Medicine and Hygiene, 103(5), 2129–2141.PubMedPMC full text