LL-37 (5mg)

Qu'est-ce que le LL-37 ?

Le LL-37 est un peptide cathélicidine humain de 37 acides aminés, dérivé de la région C-terminale du précurseur hCAP18, lui-même codé par le gène CAMP. Seule cathélicidine humaine connue, le LL-37 est devenu un sujet de recherche important dans les domaines de l'immunité innée, de la biologie des peptides antimicrobiens, des interactions membranaires et de la signalisation cellulaire. Sa structure cationique et amphipathique le rend également utile pour l'étude des interactions peptide-membrane et des mécanismes de défense de l'hôte.

Achetez le LL-37 auprès de PeptaGen Labs Europe en tant que composé de recherche lyophilisé de haute pureté, correspondant à la séquence mature de 37 résidus du LL-37 avec extrémités libres, plutôt qu'au précurseur hCAP18 plus long ou à des fragments plus courts du LL-37. PeptaGen Labs maintient des normes strictes de pureté et de qualité, avec des tests analytiques indépendants réalisés par des laboratoires tiers de premier plan tels que Janoshik, et un Certificat d'Analyse est fourni pour chaque lot de produit.

Le produit est fourni exclusivement à des fins de recherche et de développement et n'est pas destiné à un usage humain ou vétérinaire.

Que contient le produit ?

Le LL-37 est fourni sous forme de poudre lyophilisée dans un flacon en verre scellé, généralement d'apparence blanche à presque blanche.

Des tests analytiques sont réalisés pour chaque nouveau lot par des laboratoires indépendants, tels que Janoshik, et un Certificat d'Analyse (CoA) est fourni à des fins de vérification. Selon le laboratoire et le produit testé, le CoA peut inclure des résultats analytiques tels que :

• Test d'identité : Confirme que le matériau correspond au peptide mature LL-37 de 37 acides aminés.
• Pureté HPLC : Mesure la proportion du composant principal LL-37 par rapport aux impuretés chromatographiques détectables.
• Spectrométrie de masse (MS) : Fournit des données sur la masse moléculaire pour appuyer l'identité et la caractérisation du peptide.
• Teneur en peptide : Aide à établir la quantité de LL-37 présente dans le matériau testé.
• Impuretés peptidiques apparentées : Lorsqu'elles sont signalées, identifie ou quantifie les séquences tronquées, les produits de délétion ou d'autres variantes peptidiques liées à la synthèse.
• Test d'endotoxines : Lorsqu'il est réalisé, évalue les niveaux d'endotoxines bactériennes dans l'échantillon testé.
• Test de stérilité : Le cas échéant, évalue le matériau pour détecter une contamination microbienne.
• Solvants résiduels ou autres impuretés liées au procédé : Le cas échéant, aide à évaluer les contaminants associés à la synthèse et à la purification du peptide.

Le CoA spécifique au lot doit être utilisé comme source définitive pour les résultats analytiques et les spécifications du lot de LL-37 fourni.

Les paramètres de test peuvent varier selon le laboratoire et le produit testé. Pour le LL-37 en particulier, les chercheurs doivent distinguer le peptide mature de 37 résidus de sa protéine précurseur hCAP18 et des fragments plus courts dérivés du LL-37. Le LL-37 est le peptide C-terminal mature généré à partir du hCAP18 par traitement protéolytique.

Veuillez noter que la solution de reconstitution n'est pas incluse avec le produit. Si elle est nécessaire pour vos travaux de laboratoire, achetez de l'eau BAC dans notre catalogue pour l'ajouter séparément à votre commande.

Spécifications techniques

Remarque : La séquence et les caractéristiques moléculaires ci-dessus se rapportent spécifiquement au peptide mature LL-37, et non au précurseur hCAP18 complet ou à des fragments plus courts dérivés du LL-37. Étant donné que la masse moléculaire exacte indiquée pour un matériau de recherche fourni peut varier légèrement selon les groupes terminaux, vérifiez le CoA fourni pour confirmer la forme moléculaire du matériau livré.

Aperçu du LL-37 et mécanisme d'action

Le LL-37 est le peptide C-terminal mature généré à partir du précurseur de la cathélicidine humaine hCAP18. Les cathélicidines constituent une famille de peptides antimicrobiens produits sous forme de protéines précurseurs plus grandes et transformées pour libérer leurs formes peptidiques matures et biologiquement actives. Chez l'homme, le gène CAMP code le précurseur de cathélicidine hCAP18, qui est transformé pour générer le LL-37, la seule cathélicidine humaine connue. [1]

Ainsi, le LL-37 est un peptide de 37 résidus, chargé positivement et amphipathique. Lorsqu'il est associé à des membranes biologiques, il adopte une structure principalement alpha-hélicoïdale, une propriété qui contribue à ses interactions avec les membranes lipidiques. Ces caractéristiques structurelles et physicochimiques sont essentielles pour la recherche sur les interactions du LL-37 avec les membranes microbiennes, ainsi que sur ses effets sur les cellules hôtes et les voies de signalisation cellulaire.

Le LL-37 et les membranes microbiennes

L'activité antimicrobienne du LL-37 est fortement influencée par sa charge cationique et sa structure amphipathique. De nombreuses membranes bactériennes contiennent des lipides chargés négativement et d'autres composants de surface anioniques qui attirent le peptide chargé positivement. [2]

Après liaison à la surface microbienne, le LL-37 peut s'associer à la membrane lipidique et la perturber. Les modèles expérimentaux ont décrit plusieurs mécanismes possibles de perturbation membranaire, notamment le recouvrement de surface en « tapis », l'amincissement de la membrane, la formation de pores et la réorganisation lipidique. Le mécanisme précis peut varier selon la composition de la membrane et les conditions expérimentales.

Interaction membranaire et structure du peptide

Le LL-37 peut exister sous différents états structurels selon son environnement. En solution, le peptide peut adopter des conformations relativement désordonnées, tandis que l'interaction avec les membranes favorise la formation d'une structure alpha-hélicoïdale.

Le LL-37 peut également s'oligomériser dans certaines conditions. Ces transitions structurelles constituent un domaine de recherche important, car la concentration du peptide, la composition lipidique, les conditions ioniques et les propriétés de la membrane peuvent tous influencer la manière dont le LL-37 interagit avec sa cible. [3]

Signalisation immunomodulatrice

L'activité du LL-37 s'étend au-delà des effets antimicrobiens directs. Les recherches ont associé le peptide à la modulation des réponses immunitaires innées et adaptatives, notamment la chimiotaxie et la régulation de la signalisation inflammatoire. [2]

Plusieurs récepteurs de surface cellulaire et systèmes de signalisation intracellulaire ont été impliqués dans les réponses au LL-37, notamment FPR2/ALX, P2X7 et la signalisation liée à l'EGFR. Cependant, le LL-37 ne se comporte pas comme un ligand conventionnel pour un récepteur unique. Les données suggèrent que les interactions membranaires, la transactivation des récepteurs et les modifications de l'organisation membranaire peuvent toutes contribuer à ses effets cellulaires.

Le LL-37 et la recherche sur l'inflammation

Le LL-37 peut influencer la production et l'activité des médiateurs inflammatoires, les études expérimentales rapportant à la fois des effets pro-inflammatoires et modulateurs de l'inflammation. La direction et l'ampleur de ces réponses dépendent du type cellulaire, de la concentration, de l'environnement moléculaire environnant et des conditions expérimentales. [4]

Cette dépendance au contexte est une considération importante lors de l'interprétation des recherches sur le LL-37, en particulier lors de la comparaison des résultats de différents modèles expérimentaux.

Le LL-37 et la biologie tissulaire

Les recherches ont également examiné le LL-37 en relation avec la migration cellulaire, l'angiogenèse, les réponses épithéliales et la réparation tissulaire. Ces effets seraient liés à des interactions entre le peptide, les membranes cellulaires et de multiples voies de signalisation, plutôt qu'à une cible moléculaire unique et définie. [5]

Dans l'ensemble, le LL-37 est mieux compris comme un peptide de défense de l'hôte multifonctionnel, dont l'activité biologique résulte d'une combinaison d'interactions membranaires et d'effets dépendants du contexte sur la signalisation cellulaire et les réponses immunitaires.

Applications de recherche et contexte scientifique

Le LL-37 a été largement étudié en tant que peptide de défense de l'hôte humain, les recherches couvrant la biologie des peptides antimicrobiens, l'immunité innée, la biophysique membranaire, l'inflammation et la réparation tissulaire. Son large profil de recherche reflète la capacité du peptide à interagir à la fois avec les membranes microbiennes et les cellules de mammifères.

Recherche sur les peptides antimicrobiens

L'un des principaux domaines de recherche sur le LL-37 est son activité contre les micro-organismes. Des études ont examiné les interactions avec les bactéries à Gram positif et à Gram négatif, ainsi qu'avec les champignons et les virus.

Les recherches suggèrent que le LL-37 peut s'associer aux membranes microbiennes par des interactions électrostatiques et hydrophobes, la composition de la membrane influençant la réponse résultante. Des études ont également examiné le LL-37 en relation avec les biofilms bactériens et la résistance antimicrobienne. [2]

Recherche sur l'immunité innée

Le LL-37 est un composant important de la défense immunitaire innée humaine. Il est produit par les cellules épithéliales et les cellules immunitaires et peut participer aux réponses de l'hôte à l'exposition microbienne. [4]

Les recherches ont examiné comment le LL-37 interagit avec les cellules immunitaires, les chimiokines et les médiateurs inflammatoires. Ces études ont établi que le LL-37 est plus qu'un peptide antimicrobien actif sur la membrane, ses effets biologiques s'étendant également à la régulation de la signalisation immunitaire.

Immunomodulation et signalisation inflammatoire

Le LL-37 a été étudié pour sa capacité à influencer les réponses inflammatoires, notamment la production de cytokines et de chimiokines et la migration des cellules immunitaires. Il est important de noter que ses effets peuvent dépendre du contexte : des études expérimentales ont rapporté à la fois des activités pro-inflammatoires et limitant l'inflammation, selon le type cellulaire et l'environnement biologique environnant. [6]

Cela rend le LL-37 utile pour la recherche sur la relation entre la défense antimicrobienne et la signalisation inflammatoire.

Biophysique membranaire et recherche structure-fonction

La nature cationique et amphipathique du LL-37 en fait un modèle utile pour l'étude des interactions peptide-membrane. Les chercheurs ont examiné comment la concentration du peptide, la composition lipidique, les conditions ioniques et l'oligomérisation du peptide affectent la liaison à la membrane et le comportement structurel.

Ces études peuvent impliquer la perméabilisation membranaire, la formation de pores, la réorganisation lipidique et des modifications de la conformation du peptide.

Réparation tissulaire et angiogenèse

Les recherches ont également examiné le LL-37 en relation avec la migration cellulaire, les réponses épithéliales, l'angiogenèse et la cicatrisation des plaies. Des études expérimentales ont rapporté des effets sur la prolifération des cellules endothéliales et la formation de vaisseaux, tandis que d'autres travaux ont examiné l'expression et l'activité du LL-37 pendant la cicatrisation épithéliale des plaies. [7]

Ces résultats rendent le LL-37 pertinent pour les études de laboratoire examinant les liens entre l'immunité innée, l'inflammation et les processus de remodelage tissulaire.

Recherche sur les récepteurs et la signalisation cellulaire

Bien que l'interaction membranaire soit centrale à de nombreuses activités du LL-37, les recherches ont identifié plusieurs systèmes de récepteurs et de signalisation pouvant contribuer aux réponses cellulaires. Ceux-ci comprennent notamment FPR2/ALX, P2X7 et les voies associées à l'EGFR.

La diversité des mécanismes de signalisation rapportés reflète la nature multifonctionnelle du LL-37 et l'influence du type cellulaire et des conditions expérimentales sur son activité biologique.

Le LL-37 et les interactions hôte-microbe

Le LL-37 est également étudié dans le cadre de l'interaction plus large entre les tissus de l'hôte et les micro-organismes. Les recherches ont examiné comment le peptide peut influencer simultanément la viabilité microbienne, le comportement des cellules immunitaires et la signalisation inflammatoire. [8]

Cela fait du LL-37 un modèle expérimental utile pour étudier comment les peptides antimicrobiens relient la défense directe contre les agents pathogènes à des mécanismes de réponse de l'hôte plus larges.

Comparaison du LL-37 avec des peptides de défense de l'hôte apparentés

Le LL-37 appartient à la famille des cathélicidines de peptides de défense de l'hôte humain et diffère structurellement des familles de défensines. La comparaison ci-dessous met en évidence les principales différences pertinentes pour la recherche sur les peptides antimicrobiens et l'immunité innée.

Le LL-37 et le BPC-157

Le LL-37 et le BPC-157 sont des peptides de recherche structurellement distincts, tous deux étudiés dans le cadre de recherches cellulaires et tissulaires. Le LL-37 est une cathélicidine de 37 acides aminés étudiée principalement dans l'immunité innée, la biologie des peptides antimicrobiens et les interactions membranaires, tandis que le BPC-157 a été étudié dans une gamme de modèles cellulaires et de réponse tissulaire. Les chercheurs peuvent comparer ces composés pour explorer comment des peptides structurellement différents influencent les processus cellulaires et les réponses tissulaires.

Le LL-37 et la Thymosine Alpha-1

Le LL-37 et la Thymosine Alpha-1 offrent une autre comparaison utile dans le cadre de la recherche liée à l'immunité. Le LL-37 est un peptide de défense de l'hôte humain endôgène impliqué dans les réponses immunitaires innées et les interactions avec les membranes microbiennes, tandis que la Thymosine Alpha-1 est un peptide synthétique de 28 acides aminés étudié en relation avec la fonction des cellules immunitaires et la signalisation immunitaire. Leurs structures et rôles biologiques distincts en font des matériaux de recherche utiles pour étudier différents aspects de la régulation immunitaire médiée par les peptides.

Le LL-37 et le TB-500

Le LL-37 et le TB-500 ont également été étudiés dans les domaines de la biologie cellulaire et tissulaire, bien qu'ils appartiennent à des familles de peptides différentes et présentent des propriétés moléculaires distinctes. Le LL-37 est principalement étudié en tant que cathélicidine et peptide de défense de l'hôte, tandis que le TB-500 est un peptide de recherche dérivé de la thymosine β4, associé à des études sur la migration cellulaire, les processus cytosquelettiques et les réponses tissulaires. Comparer leurs profils de recherche peut aider à distinguer la biologie des peptides antimicrobiens d'autres processus cellulaires médiés par des peptides.

Conservation et manipulation en laboratoire

Le LL-37 est fourni sous forme de peptide lyophilisé. Garder le matériau scellé et protégé de l'humidité, de la chaleur et d'une exposition environnementale inutile aide à préserver ses caractéristiques analytiques pendant le stockage.

• Conservez le matériau lyophilisé scellé conformément à la documentation du produit et aux recommandations spécifiques au lot.
• Pour un stockage à plus long terme, un stockage congélé est couramment utilisé pour le LL-37 lyophilisé.
• Protégez de l'humidité et de la lumière directe.
• Laissez un flacon froid atteindre une température appropriée avant l'ouverture, lorsque nécessaire, afin de réduire la condensation sur le matériau lyophilisé.
• Une fois préparé pour un usage en laboratoire, suivez les conditions de stockage et de stabilité établies pour la préparation spécifique et le protocole expérimental.
• Évitez les cycles inutiles et répétés de congélation-décongélation lorsque vous travaillez avec des solutions préparées.
• Utilisez des procédures de laboratoire appropriées pour minimiser la contamination pendant la préparation et la manipulation.

Le LL-37 est un peptide fortement cationique, et l'adsorption sur les surfaces de laboratoire peut être une considération importante, en particulier lors du travail avec des solutions diluées. Lors de l'achat de LL-37 pour la recherche en laboratoire, le choix de matériel de laboratoire approprié et la minimisation des transferts inutiles peuvent aider à réduire les pertes potentielles de matériau.

Il n'existe pas de période de stabilité en cours d'utilisation universellement applicable pour toutes les préparations de recherche du LL-37. La stabilité peut dépendre de facteurs tels que la formulation, la concentration, le contenant, le solvant et les conditions de stockage, de sorte que la documentation du produit et le protocole expérimental devraient prévaloir sur les périodes de stockage généralisées.

Certificat d'Analyse et assurance qualité

Un Certificat d'Analyse (CoA) fournit des informations analytiques spécifiques au lot concernant le matériau LL-37 fourni. Pour un peptide défini de 37 acides aminés, l'identité et la pureté sont particulièrement importantes pour confirmer que le matériau correspond à la séquence LL-37 prévue.

Que vérifier sur un CoA de LL-37

Selon le produit et le laboratoire de test, un CoA peut indiquer :

• Identité : Confirme que le matériau correspond au LL-37.
• Pureté : Indique la proportion du composant peptidique principal par rapport aux impuretés détectables.
• Teneur en peptide : Fournit des informations sur la teneur réelle en peptide du matériau testé.
• Paramètres de qualité supplémentaires : Peuvent inclure les endotoxines, la stérilité ou les limites microbiennes, la teneur en eau, les solvants résiduels et les impuretés élémentaires, le cas échéant.

Le CoA doit correspondre au lot spécifique de LL-37 acheté ou étudié. Les chercheurs doivent utiliser la documentation du lot pour examiner les résultats rapportés, les méthodes analytiques et les spécifications applicables à ce matériau.

Les paramètres de test peuvent varier entre laboratoires indépendants, c'est pourquoi le CoA spécifique au lot doit être considéré comme la source définitive des caractéristiques analytiques du matériau LL-37 fourni.

Questions fréquemment posées

Qu'est-ce que le LL-37 ?

Le LL-37 est un peptide cathélicidine humain de 37 acides aminés produit à partir de la région C-terminale de la protéine précurseur hCAP18, codée par le gène CAMP. C'est la seule cathélicidine humaine connue, et elle a été largement étudiée dans la biologie des peptides antimicrobiens, l'immunité innée, les interactions membranaires et l'immunomodulation.

Quelle est la différence entre le LL-37 et le hCAP18 ?

Le hCAP18 est la protéine précurseur à partir de laquelle le LL-37 mature est produit. Le traitement protéolytique du hCAP18 libère le peptide LL-37 de 37 acides aminés à partir de sa région C-terminale. Les deux ne doivent donc pas être traités comme des matériaux de recherche interchangeables : le hCAP18 est la protéine précurseur, tandis que le LL-37 est le peptide mature.

À quoi le LL-37 est-il étudié dans la recherche ?

Le LL-37 a été largement étudié dans la recherche sur les peptides antimicrobiens, notamment les interactions avec les membranes bactériennes et d'autres membranes microbiennes. D'autres domaines de recherche incluent l'immunité innée, la signalisation inflammatoire, les interactions hôte-microbe, la biophysique membranaire, la migration cellulaire et la biologie tissulaire.

Comment le LL-37 agit-il ?

Le LL-37 possède une structure cationique et amphipathique qui lui permet d'interagir avec les composants chargés négativement des membranes microbiennes. Des études ont rapporté une insertion membranaire, une réorganisation lipidique et une perméabilisation membranaire, bien que le mécanisme précis puisse varier selon la composition de la membrane et les conditions expérimentales. Les modèles proposés incluent une perturbation membranaire de type « tapis » et une formation de pores, plutôt qu'un mécanisme unique universellement applicable.

Avec quels récepteurs le LL-37 interagit-il ?

Le LL-37 peut influencer la signalisation de la cellule hôte par le biais de plusieurs systèmes de récepteurs et de processus associés à la membrane. Les recherches ont impliqué des récepteurs et des voies, notamment FPR2/ALX, P2X7 et la signalisation liée à l'EGFR. Le LL-37 n'est donc pas mieux compris comme un ligand conventionnel agissant via un seul récepteur ; ses effets cellulaires peuvent impliquer à la fois des interactions membranaires directes et une signalisation dépendante des récepteurs.

Quelle est la différence entre le LL-37 et les fragments de LL-37 ?

Les fragments de LL-37 sont des peptides plus courts dérivés de portions de la séquence complète de 37 acides aminés. Les exemples étudiés dans la recherche incluent des fragments tels que KR-12 et LL-32. Retirer ou modifier des parties du LL-37 peut changer sa structure, ses interactions membranaires et ses propriétés biologiques, de sorte qu'un fragment ne doit pas être supposé avoir les mêmes caractéristiques que le LL-37 complet.

Comment la pureté et l'identité du LL-37 sont-elles testées ?

Le LL-37 peut être caractérisé à l'aide de méthodes analytiques, notamment la HPLC et la spectrométrie de masse. La HPLC fournit des informations sur la pureté chromatographique et les espèces peptidiques apparentées, tandis que la spectrométrie de masse fournit des informations sur la masse moléculaire, appuyant l'identité du peptide de 37 résidus. Des tests supplémentaires peuvent évaluer la teneur en peptide, les endotoxines, la stérilité, les solvants résiduels ou d'autres impuretés liées au procédé.

Où puis-je acheter du LL-37 pour la recherche en Europe ?

Si vous êtes en Europe, vous pouvez acheter du LL-37 auprès de PeptaGen Labs en tant que peptide de recherche de laboratoire lyophilisé. Le matériau est fourni sous forme de poudre lyophilisée, avec des Certificats d'Analyse spécifiques au lot fournis à des fins de vérification. Le produit est destiné exclusivement à des fins de recherche et de développement et n'est pas destiné à un usage humain ou vétérinaire.

Références scientifiques

1. Méndez-Samperio, P. (2010). The human cathelicidin hCAP18/LL-37: A multifunctional peptide involved in mycobacterial infections. Peptides, 31(9), 1791–1798. doi: 10.1016/j.peptides.2010.06.016.
2. Bhattacharjya, S., Zhang, Z., & Ramamoorthy, A. (2024). LL-37: Structures, antimicrobial activity, and influence on amyloid-related diseases. Biomolecules, 14(3), 320. doi: 10.3390/biom14030320.
3. Sancho-Vaello, E., Gil-Carton, D., François, P., Bonetti, E. J., Kreir, M., Pothula, K. R., Kleinekathöfer, U., & Zeth, K. (2020). The structure of the antimicrobial human cathelicidin LL-37 shows oligomerization and channel formation in the presence of membrane mimics. Scientific Reports, 10(1), 17356. doi: 10.1038/s41598-020-74401-5.
4. Pahar, B., Madonna, S., Das, A., Albanesi, C., & Girolomoni, G. (2020). Immunomodulatory role of the antimicrobial LL-37 peptide in autoimmune diseases and viral infections. Vaccines, 8(3), 517. doi: 10.3390/vaccines8030517.
5. Kahlenberg, J. M., & Kaplan, M. J. (2013). Little peptide, big effects: The role of LL-37 in inflammation and autoimmune disease. Journal of Immunology, 191(10), 4895–4901. doi: 10.4049/jimmunol.1302005.
6. Yang, B., Good, D., Mosaiab, T., Liu, W., Ni, G., Kaur, J., Liu, X., Jessop, C., Yang, L., Fadhil, R., Yi, Z., & Wei, M. Q. (2020). Significance of LL-37 on immunomodulation and disease outcome. BioMed Research International, 2020, 8349712. doi: 10.1155/2020/8349712.
7. Yang, Y., Wu, G., Wang, Y., Mao, Q., Zhang, D., & Wu, J. (2025). LL37 promotes angiogenesis: A potential therapeutic strategy for lower limb ischemic diseases. Frontiers in Pharmacology, 16, 1587351. doi: 10.3389/fphar.2025.1587351.
8. Svensson, D., & Nilsson, B. O. (2025). Human antimicrobial/host defense peptide LL-37 may prevent the spread of a local infection through multiple mechanisms: An update. Inflammation Research, 74(1), 36. doi: 10.1007/s00011-025-02005-8.